Искусственно разработанные белки, как правило, основаны на строительных блоках, которые подчиняются строгим правилам симметрии. Таким образом, их структура, как правило, может быть предсказана с использованием компьютерного моделирования. Но есть исключения: некоторые белки, разработанные на компьютерах, имеют новые удивительные структуры или свойства, которые могут быть полезны. Международная команда, возглавляемая профессором Аленой Хмелинской из химического факультета LMU и профессором Нилом Кингом из Вашингтонского университета, теперь обнаружила, почему это так: некоторые белки содержат гибкие компоненты и могут принимать более одной структуры. Эти результаты могут открыть новые пути для разработки персонализированного белка.
В своем исследовании исследователи проанализировали три белка дизайнеров, которые представили значительно различные структуры в запланированном опыте. Эти белки синтезируются следующим образом: во -первых, два или три из стартовых материалов реагируют друг на друга и формируют димеры или предположительно. С помощью самосборки эти димеры и тримеры должны производить очень симметричные структуры, такие как икосаэдрические или октаэдрон. Тем не менее, это не всегда происходило: в дополнение к предварительным структурам, исследователи также обнаружили определенное количество частиц, которые были значительно больше или которые даже сформировали совершенно разные архитектуры.
Девиантные белки изучены подробно
«Чтобы понять причину этих различий, мы охарактеризовали эти три реакции в подробности», — сказал Хмелинскайя. С различными методами исследования, такими как криоэлектронная микроскопия и масс-спектрометрия, а также математические компьютерные методы и моделирование, поддерживаемые ИИ, исследователи выявили основную причину их наблюдения.
Как демонстрируют ученые, в изученных белках есть небольшие местные области, которые являются структурно гибкими и не ведут себя полностью жестко. «Примечательно, что эта гибкость вызывает не только не определенное полиморфизм структур, но и лишь небольшое определенное количество возможных структур-то есть олигоморфизм»,-объясняет Хмелинская.
Таким образом, три белка ведут себя аналогично природным белкам, которые образуют оболочки вируса или поддерживают образование везикул, принимая очень разные размеры и формы. «Олигоморфизм, который мы наблюдали, открывает интересные перспективы для разработки адаптируемых белков, адаптированных к конкретным применениям», — объясняет Хмелинскайя. «Принципы дизайна, представленные здесь, могут решительно продвинуть разработку персонализированных наноматериалов белка».
